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创新研究群体项目获得者

周政  博士 研究员 博士生导师  

中科院生物物理所,生物大分子卓越创新中心
生物大分子国家重点实验室,研究组长
中国科学院大学岗位教授

研究方向:(1)染色质结构动态;(2)核小体编辑;(2)DNA损伤修复的表观调控。

电子邮件:zhouzh@ibp.ac.cn

电       话:010-64889862

通讯地址:北京市朝阳区大屯路15号(100101)

英文版个人网页:http://english.ibp.cas.cn/faculty/index_18316.html?json=http://www.ibp.cas.cn/sourcedb_ibp_cas/cn/ibpexport/EN_xsszmZ/202005/t20200519_5582954.json

中国科学院大学个人主页:http://people.ucas.ac.cn/~zhouzheng

简       历:

  1992 - 1999  湖南师范大学,学士,硕士

  1999 - 2003  中国科学院上海生物化学与细胞生物学研究所,博士

  2003 - 2011  美国国立卫生研究院癌症研究所(NIH, NCI), 博士后

  2011 -          中国科学院生物物理研究所,研究员

  2012            中国科学院-诺和诺德长城教授奖

获奖及荣誉:

 

社会任职:

 

研究方向:

  真核生物的DNA复制、基因转录、DNA损伤修复、基因组稳定性维持等众多与DNA相关的重要生物学事件都受到表观遗传机制的调控。染色质结构是表观遗传调控的重要物质基础,DNA及组蛋白的修饰及类型变化导致核小体性质及染色质结构发生改变。在此基础上,组蛋白变体、组蛋白伴侣、组蛋白修饰酶、染色质重塑复合物、非编码RNA等多种表观因子共同参与染色质结构的动态变化调控,确保各种生命活动的有序进行。

  "核小体编辑"是染色质重构复合物催化组蛋白变体替换常规H2A,将H2A变体精准定位到基因组特定区域的过程。核小体编辑异常将导致具有促癌作用的H2A变体在染色质上的错误定位。除此之外,其他表观因子如组蛋白伴侣、组蛋白修饰酶、非编码RNA等发生缺陷也会造成染色质结构调控的紊乱。其中,DNA损伤修复途径的正确选择对于细胞维持基因组的稳定尤为重要,其调控错误将引起癌症等多种疾病。

  本课题组致力于研究上述表观因子调控染色质结构动态变化的分子机制,阐明相关表观事件与癌症等疾病的关联。我们将运用冷冻电镜、X射线衍射晶体学、溶液核磁共振(NMR)等结构生物学手段,以及生物化学、生物物理学、酵母遗传学等多种方法开展研究。目前的研究方向主要包括:(1)染色质结构动态;(2)核小体编辑;(2)DNA损伤修复的表观调控。

研究团队/课题组成员:

  单珊博士,副研究员,
中科院青促会会员
  冯晓利博士,助理研究员
  黄莉博士,助理研究员   戴霖昌博士,特别研究助理
  黄艳博士,助理研究员   史刘歆,博士研究生
  王龙歌,博士研究生   朱浩强,博士研究生
  周英博,博士研究生   阳鑫,硕士研究生
  唐方毅,硕士研究生    

原课题组成员:

  梁小平,2016年博士毕业,Johns Hopkins University,US

  徐   宁,原助理研究员,清华大学

  潘   露,2017年博士毕业,重庆陆军特色医学中心

  王云云,2018年博士毕业,上海药明生物

  谢晓燕,2018年博士毕业,Van Andel Institute,US

  周驹俊,2018年博士毕业,MD Anderson Cancer Center,US

  吴   飞,2018年专硕毕业,Stockholm University,SW

  戴亚鑫,2020年博士毕业,St.Jude Children's Research Hospital,US

  周   宁,2021年博士毕业,中国科学院生物物理研究所

成员所获荣誉:

  潘   露,2014 冷泉港亚洲会议Epigenetics, Chromatin & Transcription,Poster Award

  梁小平,2015 EMBO short-term Fellowship Award

  梁小平,2016 中国科学院生物物理研究所所长论文奖

  戴亚鑫,2018 中国科学院生物物理研究所所长论文奖

  单   珊,2019 入选中国科学院青年创新促进会

实验室合影

实验室合影

美国科学院院士Carl Wu研究员来访

承担项目情况:

 

代表论著:

  1. Dai L, Dai Y, Han J, Huang Y, Wang L, Huang J, Zhou Z (2021). Structural insight into BRCA1-BARD1 complex recruitment to damaged chromatin. Mol Cell. DOI: 10.1016/j.molcel.2021.05.010. OPEN

  2. Dai L, Xiao X, Pan L, Shi L, Xu N, Zhang Z, Feng X, Ma L, Dou S, Wang P, Zhu B, Li W, Zhou Z (2021). Recognition of the inherently unstable H2A nucleosome by Swc2 is a major determinant for unidirectional H2A.Z exchange. Cell Rep. DOI: 10.1016/j.celrep.2021.109183. OPEN

  3. Zhou N, Shi L, Shan S, Zhou Z (2021). Molecular basis for the selective recognition and ubiquitination of centromeric histone H3 by yeast E3 ligase Psh1. J Genetics and Genomics. DOI:10.1016/j.jgg.2021.04.007. OPEN

  4. Zhou M, Dai L, Li C, Shi L, Huang Y, Guo Z, Wu F, Zhu P, Zhou Z (2020). Structural basis of nucleosome dynamics modulation by histone variants H2A.B and H2A.Z.2.2, The EMBO J. e105907.OPEN

  5. Huang Y, Sun L, Pierrakeas L, Dai L, Pan L, Luk E, Zhou Z (2020). Role of a DEF/Y motif in histone H2A-H2B recognition and nucleosome editing. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. doi: 10.1073/pnas.1914313117.OPEN

  6. Dai Y, Zhang F, Wang L, Shan S, Gong Z, Zhou Z (2019). Structural basis for shieldin complex subunit 3-mediated recruitment of the checkpoint protein REV7 during DNA double-strand break repair. J Biol Chem. doi: 10.1074/jbc.RA119.011464.OPEN

  7. Dai L, Xu N, Zhou Z (2019). NMR investigations on H2A-H2B heterodimer dynamics conferred by histone variant H2A.Z. BiochemBiophys Res Commun. 518(4):752-758.

  8. Wang Y, Liu S, Sun L, Xu N, Shan S, Wu F, Liang X, Huang Y, Luk E, Wu, C, Zhou Z. (2019) Structural insights into histone chaperone Chz1-mediated H2A.Z recognition and histone replacement. PLoS Biol 17(5): e3000277. OPEN

  9. Dai Y, Zhang A, Shan S, Gong Z, Zhou Z.(2018) Structural basis for recognition of53BP1 tandem Tudor domain by TIRR. Nat Commun. 9(1):2123. OPEN

  10. Dai L, Xie X, Zhou Z. (2018) Crystal structure of the histone heterodimer containing histone variant H2A.Bbd. BiochemBiophys Res Commun. 503(3):1786-1791.

  11. Liang X, Shan S, Pan L, Zhao J,Ranjan A, Wang F, Zhang Z, Huang Y, Feng H, Wei D, Huang L, Liu X, Zhong Q, Lou J, Li G, Wu C, Zhou Z. (2016) Structural basis of H2A.Z recognition by SRCAP chromatin-remodeling subunit YL1. Nat. Struct. Mol. Biol. 23(4):317-23.OPEN

  12. Mao Z, Pan L, Wang W, Sun J, Shan S, Dong Q, Liang X, Dai L, Ding X, Chen S, Zhang Z, Zhu B, Zhou Z. (2014) Anp32e, a higher eukaryotic histone chaperone directs preferential recognition for H2A.Z. Cell Res. 24(4):389–99. OPEN

  Invited Review

  1. Huang Y, Dai Y, Zhou Z. (2020) Mechanistic and structural insights into histone H2A-H2B chaperone in chromatin regulation. Biochem J. 477 (17): 3367-3386. (review)

  2. Huang Y, Zhou Z. (2018) Recent progress in histone chaperones associated with H2A-H2B type histones. Prog. Biochem. Biophys. 45(9): 971-980. (review) OPEN

  3. Zhou J, Feng X, Zhou Z. (2015) Chromatin assembly of histone variants. Prog. Biochem. Biophys. 42(11):1003~1008. (review) OPEN

 

(资料来源:周政研究员,2021-06-21)