当前位置 首页 科研队伍

创新研究群体项目获得者

常文瑞  院士 研究员 博士生导师  

中国科学院院士 
中科院生物物理所,生物大分子国家重点实验室,研究组长

研究方向:光合作用相关(膜)蛋白的结构生物学研究

电子邮件:wrchang@ibp.ac.cn

电       话:010-64888512

通讯地址:北京市朝阳区大屯路15号(100101)

英文版个人网页:http://english.ibp.cas.cn/faculty/index_18316.html?json=http://www.ibp.cas.cn/sourcedb_ibp_cas/cn/ibpexport/EN_zgkxyys/202005/t20200519_5583029.json

 

简       历:

  1960 - 1964 天津市南开大学,学士

  1990 - 至今 中国科学院生物物理研究所,研究员

  2005年          当选中国科学院院士

获奖及荣誉:

  1982年 国家自然科学奖二等奖

  1987年 中国科学院科技进步奖一等奖

  1989年 国家自然科学奖二等奖

  2004年 北京市科学技术奖一等奖

  2004年 获何梁何利基金科学与技术进步奖

  2005年 获中国科学院科学技术成就奖

  2013年 获北京市科学技术奖一等奖

  2014年 获国家自然科学奖二等奖

社会任职:

 

研究方向:

  长期从事生物大分子(胰岛素、蚯蚓纤溶酶,金属蛋白酶,藻胆蛋白等)结构与功能研究,近二十年来研究工作重点集中于光合作用相关(膜)蛋白的结构生物学研究。光合作用是地球上最重要的化学反应之一,分为光反应和暗反应两个阶段,本研究组现阶段的研究内容主要集中在以下两个方面:

  一、光反应途径相关膜蛋白及复合物的结构与功能研究

  1. 植物光系统II超大膜蛋白复合物的结构与功能研究:

  高等植物PSII-LHCII在类囊体膜上是一个超大的膜蛋白复合物二聚体,其每一个单体由近30个蛋白亚基组成,并结合有上百个色素分子、辅因子及脂分子等等。PSII-LHCII是由一个二聚体的核心,以及核心周围结合的多种外周捕光天线蛋白LHCII共同组成。光系统II的核心与天线蛋白的比例是可变的,从而形成不同尺度大小的PSII-LHCII复合物。对这些不同组成、不同形式的PSII-LHCII复合物结构的测定将使我们有可能揭示其高效捕获、传递及转换光能的机理以及植物捕光调节的分子机制。我们对高等植物光系统II中不同层次、不同组合的光合膜色素蛋白复合物样品开展分离纯化及结构生物学研究,并结合各种生化手段和谱学实验,以期为深入理解植物的光合作用提供结构基础。

  2. 高等植物及真核绿藻中光保护及调节相关的膜蛋白复合物的结构与功能研究:

  光合作用是由太阳能驱动的高效且可控的生物化学反应过程。在高光照或某些环境压力下,植物经常会吸收超过其固定二氧化碳能力所需的光能,过量的光能会导致光氧化性损伤,为此植物进化出了多种重要的保护和调节机制,包括能量依赖的淬灭(qE),可以将过量吸收的光能以热的形式安全地耗散掉;状态转换(qT),可以调节光能在两个光系统间的平衡分配;环式电子传递(CET),可以减缓环境胁迫的影响,优化光合作用效率;以及其它多种保护和调节机制。在这些调节过程中,会形成各种不同的超大膜蛋白复合物,我们拟对高等植物和真核绿藻中这些超大膜蛋白复合物开展结构研究,以便深入理解光合生物适应环境变化进行光保护和调节的分子机制。

  二、其它光合作用相关的重要功能酶及复合物的结构与功能研究

  1. 光合作用暗反应中关键酶及其调控系统的结构与功能研究:

  在有光的条件下,光反应生成的ATP及NADPH参与到暗反应当中,固定二氧化碳并生成碳水化合物。但是在没有光的情况下,光合作用细胞也能利用正常的分解过程产生的能量来进行合成代谢。在植物叶绿体的基质中,同时具有两类酶,一类是与同化作用的暗反应Calvin循环相关的酶,另一类是能够分解淀粉的代谢酶。叶绿体组织通过上述两类酶逐渐形成了光依赖型控制机制,在光和暗的条件下转换代谢形式。该途径中涉及多个重要的酶及调控蛋白,我们拟对光合作用这些关键酶及调控系统开展结构生物学研究,深入了解它们的作用机制及调控机理。

  2. 蓝细菌中长链脂肪烃代谢途径中关键酶的结构与功能研究:

  利用分子生物学、合成生物学等现代技术手段,人工改造暗反应的固碳途径使光合细菌直接生产出人类所需要的生物能源是开发新型清洁能源的一个重要方向。而可再生脂肪烃是传统石化液体燃料的理想替代产品,被称为“生物石油”。光合蓝细菌的脂肪烃代谢途径在2010年被阐明,我们也对该途径中的关键酶开展了结构与功能的系列研究。

承担项目情况:

 

代表论著:

  1. PanX, MaJ, SuX, CaoP, ChangW, LiuZ, ZhangX*, MeiLi*;Structure of the maize photosystem I supercomplex with light-harvesting complexes I and II. Science. 2018;360(6393):1109-1113

  2. Su X1, Ma J1, Wei X1, Cao P1, Zhu D, Chang W, Liu Z*, Zhang X*, Li M*. Structure and assembly mechanism of plant C(2)S(2)M(2)-type PSII-LHCII supercomplex. Science. 2017, 357(6353):815-820.

  3. Wei X1, Su X1, Cao P, Liu X, Chang W, Li M*, Zhang X*, Liu Z*. Structure of spinach photosystem II-LHCII supercomplex at 3.2?? resolution. Nature. 2016, 534(7605):69-74.

  4. Fan M, Li M*, Liu Z, Cao P, Pan X, Zhang H, Zhao X, Zhang J, Chang W*. Crystal structures of the PsbS protein essential for photoprotection in plants. Nature Structural & Molecular Biology, 2015, 22(9):729-735.

  5. Cao P1, Xie Y1, Li M*, Pan X, Zhang H, Zhao X, Su X, Cheng T, Chang W*. Crystal Structure Analysis of Extrinsic PsbP Protein of Photosystem II Reveals a Manganese-Induced Conformational Change. Molecular Plant, 2015,8, 664–666.

  6. Wan T, Li M*, Zhao X, Zhang J, Liu Z, Chang W*. Crystal structure of a multilayer packed major light-harvesting complex: implications for grana stacking in higher plants. Mol Plant. 2014 May;7(5):916-9.

  7. Pan X, Liu Z*, Li M, Chang W*. Architecture and function of plant light-harvesting complexes II. CurrOpinStruct Biol. 2013 Aug;23(4):515-25.

  8. Pan X., Li M., Wan T., Wang L., Jia C., Hou Z., Zhao X., Zhang J., Chang W*. Structural insights into energy regulation of light-harvesting complex CP29 from spinach. Nature structural & molecular biology 2011, 18, 309-315

  9. Pascal A. A., Liu Z., Broess K., van Oort B., van Amerongen H., Wang C., Horton P.*, Robert B.*, Chang W., Ruban A. Molecular basis of photoprotection and control of photosynthetic light-harvesting. Nature 2005, 436, 134-137

  10. Liu Z., Yan H., Wang K., Kuang T., Zhang J., Gui L., An X., Chang, W*. (2004) Crystal structure of spinach major light-harvesting complex at 2.72 A resolution. Nature 428, 287-292.

  

(资料来源:常文瑞院士,2019-01-21)