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  常文瑞 院士 研究员 博士生导师 

  中国科学院院士 

  中科院生物物理所,生物大分子国家重点实验室,创新课题组组长

  研究方向:光合作用相关(膜)蛋白的结构生物学研究

  电子邮件(E-mail) wrchang@sun5.ibp.ac.cn 

  电话(Tel) 010-64888512

  传真(Fax) 010-64888512

  邮政编码 100101

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  简历 & 研究组工作摘要

  1960-1964  天津市南开大学 学士

  1990-今   中国科学院生物物理研究所 研究员

  2005年      当选中国科学院院士

  成果与奖励:

  1982年国家自然科学奖二等奖

  1987年中国科学院科技进步奖一等奖

  1989年国家自然科学奖二等奖

  2004年北京市科学技术奖一等奖

  2004年获何梁何利基金科学与技术进步奖

  2005年获中国科学院科学技术成就奖

  2013年获北京市科学技术奖一等奖

  2014年获国家自然科学奖二等奖

  研究组工作摘要:

  在长期从事生物大分子(胰岛素、蚯蚓纤溶酶,金属蛋白酶,藻胆蛋白等)结构与功能研究的基础上,近年来研究工作重点集中于光合作用相关(膜)蛋白及复合物的结构生物学研究。光合作用是地球上最重要的化学反应之一,光合作用分为光反应和暗反应两个阶段,本研究组现阶段的研究内容主要集中在以下两个方面:

  一、光反应途径相关膜蛋白及复合物的结构与功能研究,主要研究对象为高等植物光系统II(PSII)的光合膜蛋白,包括:

  1. 植物光系统II捕光蛋白色素复合物的结构与功能

  植物捕光天线系统是由多个成员组成的精巧而复杂的系统,各成员彼此分工又相互配合,发挥高效吸收和传递太阳能的重要功能,其光能传递效率接近100%;此外,它们还参与植物在高光条件下的光保护功能,避免植物遭受强光的损害。为了阐明捕光天线系统的作用机制,了解光能在不同的天线蛋白之间传递的途径,获得这些天线蛋白的三维结构信息是至关重要的。这一部分的研究重点是:以解析各种天线蛋白色素复合物的三维结构为基础,结合相关生化手段和谱学实验,深入探讨植物天线系统间各成员在高效捕光、光能传递以及光保护中的作用机制。

  2. 高等植物光系统II超大膜蛋白复合体的结构与功能研究

  高等植物光系统II在类囊体膜上是一个超大膜蛋白复合物二聚体,其每一个单体由近30个蛋白亚基组成,并结合有上百个色素分子、辅因子及脂分子等。光系统II是由一个二聚体的核心复合物,以及核心周围结合的多种外周捕光天线蛋白共同组成。光系统II的核心复合物与天线蛋白的比例是可变的,从而形成不同尺度大小的PSII-LHCII复合物。对这些不同组成、不同形式的PSII-LHCII超大复合物结构的测定将使我们有可能揭示其高效捕获、传递及转换光能及其精细调节的分子机制。本研究组开展了高等植物光系统II中不同层次、不同组合的光合膜色素蛋白复合物样品的分离纯化及结构生物学研究,旨在为深入理解植物的光合作用提供结构基础。

  二、其它光合作用相关的重要功能酶的结构与功能研究

  1. 光合作用暗反应中关键酶及其调控系统的结构与功能研究

  光合作用通过光反应生成ATP及NADPH,进而通过暗反应Calvin循环进行二氧化碳的固定,生成碳水化合物。在没有光的情况下,光合作用细胞还可能利用正常的分解过程产生的能量来进行合成代谢。在植物叶绿体的基质中,同时具有两类酶,一类是与同化作用的Calvin循环相关的酶,另一类是能够分解淀粉的代谢酶。叶绿体组织通过上述两类酶逐渐形成了光依赖型调控机制,在光和暗的条件下转换代谢形式。该途径中涉及多个重要的酶及调控蛋白,本课题组同时开展了这些光合作用关键酶及调控系统的结构生物学研究,探讨它们的作用机制及调控机理。

  2.蓝细菌中长链脂肪烃代谢途径中关键酶的结构与功能研究

  利用分子生物学、合成生物学等现代技术手段,人工改造暗反应的固碳途径使光合细菌直接生产出人类所需要的生物能源是开发新型清洁能源的一个重要方向。而可再生脂肪烃是传统石化液体燃料的理想替代产品,被称为“生物石油”。光合蓝细菌的脂肪烃代谢途径在2010年被鉴定出来,本课题组对该途径中的关键酶开展结构与功能的系列研究,旨在为基于蓝细菌的新能源开发提供必要的结构基础。   

  代表性论文

  1. Wei X1, Su X1, Cao P, Liu X, Chang W, Li M*, Zhang X*, Liu Z*. Structure of spinach photosystem II-LHCII supercomplex at 3.2 Å resolution. Nature. 2016, 534(7605):69-74.

  2. Fan M1, Xiao Y1, Li M*, Chang W*. Crystal Structures of Arabidopsis thaliana Oxalyl-CoA Synthetase Essential for Oxalate Degradation. Mol Plant. 2016 9(9):1349-52

  3. Fan M, Li M*, Liu Z, Cao P, Pan X, Zhang H, Zhao X, Zhang J, Chang W*. Crystal structures of the PsbS protein essential for photoprotection in plants. Nature Structural & Molecular Biology, 2015, 22(9):729-735.

  4. Cao P1, Xie Y1, Li M*, Pan X, Zhang H, Zhao X, Su X, Cheng T, Chang W*. Crystal Structure Analysis of Extrinsic PsbP Protein of Photosystem II Reveals a Manganese-Induced Conformational Change. Molecular Plant, 2015,8, 664–666.

  5. Jia C, Li M*, Li J, Zhang J, Zhang H, Cao P, Pan X, Lu X*, Chang W*. Structural insights into the catalytic mechanism of aldehyde-deformylating Oxygenases. Protein Cell, 2015, 6(1):55–67.

  6. Wan T, Li M*, Zhao X, Zhang J, Liu Z, Chang W*. Crystal structure of a multilayer packed major light-harvesting complex: implications for grana stacking in higher plants. Mol Plant. 2014 May;7(5):916-9.

  7. Pan X, Liu Z*, Li M, Chang W*. Architecture and function of plant light-harvesting complexes II. CurrOpinStruct Biol. 2013 Aug;23(4):515-25.

  8. Pan X., Li M., Wan T., Wang L., Jia C., Hou Z., Zhao X., Zhang J., Chang W*. Structural insights into energy regulation of light-harvesting complex CP29 from spinach. Nature structural & molecular biology 2011, 18, 309-315

  9. Pascal A. A., Liu Z., Broess K., van Oort B., van Amerongen H., Wang C., Horton P.*, Robert B.*, Chang W., Ruban A. Molecular basis of photoprotection and control of photosynthetic light-harvesting. Nature 2005, 436, 134-137

  10. Liu Z., Yan H., Wang K., Kuang T., Zhang J., Gui L., An X., Chang, W*. (2004) Crystal structure of spinach major light-harvesting complex at 2.72 A resolution. Nature 428, 287-292.

  

  资料来源:常文瑞院士,2017-02-21网页更新

                 
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