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  周政 博士 研究员 博士生导师 

  国家“青年千人计划”获得者 

  中科院生物物理所,生物大分子国家重点实验室,研究组长

  研究方向:

  (1)组蛋白伴侣识别组蛋白变体的分子机制

  (2)组蛋白伴侣参与的染色质重构机制

  (3)核小体及亚单位结构的动态特征以及生物学意义

  电子邮件(E-mail ) zhouzh(AT)ibp.ac.cn,电话(Tel) 010-64889862

  传真(Fax) 010-64871293, 邮政编码 100101

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  简历 & 研究组工作摘要

  1992-1999   湖南师范大学,理学学士,硕士

  1999-2003   中国科学院上海生物化学与细胞生物学研究所,博士

  2003-2011   美国国立卫生研究院癌症研究所(NIH, NCI), 博士后

  2011-   中国科学院生物物理研究所,研究员

  2012    入选中国国家青年千人计划

  2012    中国科学院-诺和诺德长城教授奖

  研究组工作摘要

  表观遗传机制通过改变染色质结构来调控基因表达,并参与基因转录复制和重组、DNA损伤修复、着丝粒形成、端粒保持、核膜重建等重要生命活动。核小体、染色质由DNA和组蛋白装配而成,并构成表观遗传调控机制的物质基础。染色质结构的异常影响表观遗传的正确调控,从而导致癌症、糖尿病、自体免疫紊乱等疾病。研究染色质、核小体和组蛋白的结构和功能对于揭示表观遗传机制,理解相关疾病的发生、发展、治疗有重要意义。

  本课题组主要研究染色质组装的基本规律及其在表观遗传调控中的重要作用。作为染色质的基本组成原件,组蛋白在细胞内的修饰、转运、存贮、选择、交换等过程均受到组蛋白伴侣、组蛋白修饰酶等表观因子的调控,并集中体现为染色质组装及其结构的有序变化。课题组目前的具体研究内容包括(1)组蛋白伴侣识别组蛋白变体的分子机制;(2)组蛋白的染色质组装机制;(3)变体核小体结构及其识别机制。我们运用多种结构生物学手段,并结合生物化学、生物物理学、酵母遗传学等多种方法进行研究。

  研究团队/课题组成员  

  

  

单珊博士,副研究员

shanshan@moon.ibp.ac.cn 

冯晓利博士,助理研究员

fenxiaoli81@moon.ibp.ac.cn

黄莉,助理研究员

huangli@moon.ibp.ac.cn 

潘露博士,助理研究员

panlu549@hotmail.com 

周驹俊博士,博士研究生

nsdzhoujujun@163.com

  

 

   

戴霖昌,博士研究生

dlc@mail.ustc.edu.cn 

周宁,博士研究生

361287613@qq.com

戴亚鑫,博士研究生

361782819@qq.com

黄艳,博士研究生   

yanbaosese@qq.com

谌姣,博士研究生   

chenjiao0217@163.com

  

  

  

 

史刘歆,博士研究生

shiliux@126.com

吴飞,硕士研究生

wufei16@mails.ucas.ac.cn

王龙歌,博士研究生

wanglongge1995@163.com

朱浩强,博士研究生

haoqiang1994@foxmail.com

周英博,硕士研究生

ybzberlin@163.com

  原课题组成员

 

 

 

 

 

梁小平博士,2016年博士毕业

Johns Hopkins University

Nina Dahl,交流生

Technical University of Munich

徐宁博士,原助理研究员

清华大学药明生物

王云云博士,2018年博士毕业

 

谢晓燕博士,2018年博士毕业

美国

     学生获奖

     潘露,2014冷泉港亚洲会议Epigenetics, Chromatin & Transcription,Poster Award

     梁小平,2015 EMBO short-term Fellowship Award

     梁小平,2016中国科学院院长优秀奖   

 

实验室合影

美国科学院院士Carl Wu研究员来访  

  代表性论文

  1. Wang Y, Liu S, Sun L, Xu N, Shan S, Wu F, Liang X, Huang Y, Luk E, Wu, C, Zhou Z. (2019) Structural insights into histone chaperone Chz1-mediated H2A.Z recognition and histone replacement. PLoS Biol 17(5): e3000277. OPEN

  2. Dai Y, Zhang A, Shan S, Gong Z, Zhou Z.(2018) Structural basis for recognition of53BP1 tandem Tudor domain by TIRR. Nat Commun. 9(1):2123. OPEN  

  3. Dai L, Xie X, Zhou Z. (2018) Crystal structure of the histone heterodimer containing histone variant H2A.Bbd. Biochem Biophys Res Commun. 503(3):1786-1791.

  4. Huang Y, Zhou Z. (2018) Recent progress in histone chaperones associated with H2A-H2B type histones. Prog. Biochem. Biophys.45(9): 971-980. (review) OPEN 

  5. Liang X, Shan S, Pan L, Zhao J,Ranjan A, Wang F, Zhang Z, Huang Y, Feng H, Wei D, Huang L, Liu X, Zhong Q, Lou J, Li G, Wu C, Zhou Z. (2016) Structural basis of H2A.Z recognition by SRCAP chromatin-remodeling subunit YL1. Nat. Struct. Mol. Biol.23(4):317-23. 

  6. Zhou J, Feng X, Zhou Z. (2015) Chromatin assembly of histone variants.Prog. Biochem. Biophys.42(11):1003~1008. (review)OPEN 

  7. Mao Z, Pan L, Wang W, Sun J, Shan S, Dong Q, Liang X, Dai L, Ding X, Chen S, Zhang Z, Zhu B, Zhou Z. (2014) Anp32e, a higher eukaryotic histone chaperone directs preferential recognition for H2A.Z. Cell Res. 24(4):389–99. OPEN 

  8. Zhou Z, Feng H, Zhou B, Girlando R, Hu K, Zodak A, Miller J, Xiao H, Tjandra N, Wu C, Bai Y. (2011) Structural basis for recognition of centromere histone variant CenH3 by the chaperone Scm3. Nature. 472(7342):234-7.  

 

  资料来源:周政研究员,2019-05-30网页更新

          
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